ナカライテスク社 COSMOGEL<SUP>®</SUP> His-Accept SF

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ナカライテスク社 COSMOGEL^® His-Accept SF

新製品情報

ナカライテスク社 COSMOGEL^® His-Accept SF

His-Acceptは、NiキレートゲルでありながらCoキレートゲル以上の精製純度を達成し、なおかつアルギニンやEDTAの存在下でも問題なく精製が行えるとの評価を頂いております。この度中圧液体クロマトグラフィー精製に対応した高耐圧ゲルHis-Accept SFが仲間に加わりましたのでご紹介します。

特長

中圧液体クロマトグラフィーに対応
高純度のHis-tag融合タンパク質を回収可能
アルギニン存在下でのアフィニティー精製が可能
Ni溶出が非常に少ない

性能評価

His-Accept SFを用いた連続10回中圧液体クロマトグラフィー精製

連続10回目の精製においても高純度のHis-tag融合タンパク質が回収できています。

使用例

アルギニン含有緩衝液を用いたHis-tag融合タンパク質の精製

1000 mMのアルギニンを含有する結合バッファー(pH8.0)／溶出バッファー(pH8.0)を用いてもHis-tag融合タンパク質の精製が出来ています。

薬剤耐性

相互作用に影響を及ぼさない添加物

還元剤	20 mmol/l DTT	20 mmol/l DTE (Dithioerythritol)	20 mmol/l TCEP
還元剤	50 mmol/l 2-Mercaptoethanol	50 mmol/l 1-Thioglycerol	40 mmol/l Reduced Glutathione
変性剤	8 mol/l Urea	6 mol/l Guanidine Hydrochloride
界面活性剤	2% Triton^® X-100	2% Tween^® 20	2% Nonidet^® P-40
界面活性剤	2% CHAPS	1% Cholate
添加剤	100 mmol/l EDTA	100 mmol/l EGTA	1000 mmol/l L-Arginine
	2 mol/l NaCl	50% Glycerol	20% Ethanol
	Protease Inhibitor Cocktail^*1 (5X)	Phosphatase Inhibitor Cocktail^*2 (5X)
緩衝液^*3	100 mmol/l HEPES (pH7.4)	100 mmol/l HEPES (pH8.0)	100 mmol/l Tris-HCl (pH7.4)
緩衝液^*3	100 mmol/l Tris-HCl (pH8.0)

上記添加物を含む結合・溶出緩衝液を用いて確認しています。各濃度は検討時の濃度であり上限値を示すものではありません。また、記載されていない添加物のご使用を制限するものではありません。本品は20％エタノール水溶液に懸濁された状態で供給しています。上記添加物等をご使用の際は、本品使用量に対して約5倍容量の添加物を含まない結合緩衝液、もしくはりん酸緩衝生理食塩水(PBS)で予備平衡化してください。出荷状態の本品に対して直接添加物を含む緩衝液で平衡化しますと、ニッケルの褐変や溶脱を引き起こす場合があります。
^*1 弊社プロテアーゼ阻害剤カクテル(100倍濃縮)[一般用(製品番号：04080)、EDTAフリー(製品番号：03969)]。
^*2 弊社ホスファターゼ阻害剤カクテル(100倍濃縮)[(製品番号：07574)、EDTAフリー(製品番号：07575)]。
^*3 50 mmol/lりん酸緩衝液の代わりに上記緩衝液を用いた場合です。

使用文献

His-Accept使用文献

1.	Azai C., A heterogeneous tag-attachment to the homodimeric type 1 photosynthetic reaction center core protein in the green sulfur bacterium Chlorobaculum tepidum. Biochimica et Biophysica Acta 1807(7): 803-812 (2011)
2.	Khan, F., et al., A putative mobile genetic element carrying a novel type IIF restriction-modification system (PluTI). Nucleic Acids Research 38(9): 3019-3030 (2010)
3.	Kusunoki, H., et al., Solution structure and glycophorin C binding studies of the protein 4.1R FERM a-lobe domain. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 76(1): 255-260 (2009)
4.	Okahashi, M., et al., Pili of oral Streptococcus sanguinis bind to fibronectin and contribute. Biochemical and Biophysical Research Communications, 391: 1192–1196 (2010)
5.	Okahashi, N., et al., Pili of oral Streptococcus sanguinis bind to salivary amylase and promote the biofilm formation. Microbial Pathogenesis 50(3-4): 148-154 (2011)
6.	Oba, Y., et al., Characterization of luciferases and its paralogue in the Panamanian luminous click beetle Pyrophorus angustus: A click beetle luciferase lacks the fatty acyl-CoA synthetic activity.Gene 452(1): 1-6 (2010)
7.	Ozaki S., Mechanism of Heme Uptake by Heme Acquisition System A. Chemistry Letters 40(4): 362-363 (2011)
8.	Seki, E.,. et al., Multiple inhibitory factor removal from an Escherichia coli cell extract.Journal of Bioscience and Bioengineering 108(1): 30-35 (2009)
9.	Shimoyama, S., et al., Deimination stabilizes histone H2A/H2B dimers as revealed by electrospray ionization mass spectrometry. Journal of Mass Spectrometry 45(8): 900-908 (2010)
10.	Tanio, M., et al., Binding site of C-reactive protein on M-ficolin. Molecular Immunology 47(2-3): 215-221 (2009)
11.	Tatebe, H., et al., Extracellular neurosin degrades α-synuclein in cultured cells.Neuroscience Research 67(4): 341-346 (2010)
12.	Watanabe, A., et al., Expression, purification and preliminary X-ray crystallographic analysis of cyanobacterial biliverdin reductase. Acta Crystallographica Section F; Structural Biology and Crystallization Communications 67(3) (2011)