製品情報

LifeSensors 社 ユビキチンおよびユビキチン様タンパク質研究試薬

細胞の機能調節において、ユビキチン(Ub)およびユビキチン様タンパク質(UbL)によるタンパク質の翻訳後修飾は、大変重要な役割を果たしています。LifeSensors 社では、さまざまなユビキチンおよびユビキチン様タンパク質研究用試薬を販売しています。

イソペプチダーゼ基質(ジユビキチン化 IQF 基質)

脱ユビキチン化酵素(DUB)のユビキチン鎖(K48、K63)に対するイソペプチダーゼ活性を測定するための基質で、アゴニストやアンタゴニストのアッセイに最適です。

特長

  • 生理条件に最も適した DUB 基質
  • DUBの最適条件検討用に結合型/蛍光体の位置について多様な組み合わせをご用意
  • 真のイソペプチド結合切断活性の測定
  • ハイスループット対応(96 および 384 ウェル形式で実証済み)
  • 蛍光体の位置は N 末端や C 末端(ユビキチン構造に影響を与えることが知られている位置)以外

原理

432-DiUbiquitin.jpg

LifeSensors 社の IQF-DiUb 基質は、イソペプチド結合の切断を連続してモニタリングできる脱ユビキチン化酵素基質として市場で最初に発売されました。これは、1 つのユビキチンに蛍光体、他方のユビキチンにクエンチャーをそれぞれ組み込んだ内部消光蛍光(IQF)分子を作成することにより実現しました。ユビキチン間
のイソペプチド結合が切断されると、クエンチャーと蛍光体が分離して蛍光が増加します。ユビキチン構造に与える影響を最小に抑えるため、蛍光体とクエンチャーは、N 末端や C 末端ではなくユビキチン分子内の特定の部位に結合されています。標識部位によっては DUB による認識に影響を与えるため、各結合について標識部位が異なる複数種類のジユビキチン基質が一緒になっているパネルをご用意しています。たとえば、LifeSensors 社の K48 結合ジユビキチンについては 6 種類あります。まずはジユビキチンパネルを用いて、目的結合型のどの種類を使えばお客様のアッセイ条件において最適な結果を得られるのか検討することをお薦めします。

使用例

432-DUB-siyourei1.jpg

DUB である AMSH core の活性を DiUb48 または DiUb63 のバリアントを用いて測定した。DUB 不含のものをバックグラウンドとしてシグナル:バックグラウンドを算出した。その結果、K63 のバリアント 1(DU6301)に対して高い活性を示した。

価格表

製品名メーカー 製品番号容量オンライン
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DiUb48-Panel DU0101 1 panel*1 e-Nacalai.jpg
DiUb63-Panel DU0102 1 panel*2 e-Nacalai.jpg
DiUb48-1 DU4801 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb48-2 DU4802 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb48-3 DU4803 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb48-4 DU4804 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb48-5 DU4805 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb48-6 DU4806 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb63-1 DU6301 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb63-2 DU6302 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb63-3 DU6303 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb63-4 DU6304 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb63-5 DU6305 50 µg e-Nacalai.jpg
DiUb63-6 DU6306 50 µg e-Nacalai.jpg
Ub-TAMRA control DU0121 25 µg e-Nacalai.jpg

*1 DiUb 48-1、DiUb 48-2、DiUb 48-3、 DiUb 48-4、DiUb 48-5、 DiUb 48-6 各 25 µL(20 µM)がセットになっています。
*2 DiUb 63-1、DiUb 63-2、DiUb 63-3、 DiUb 63-4、DiUb 63-5、 DiUb 63-6 各 25 µL(20 µM)がセットになっています。

イソペプチダーゼ基質(ユビキチン / UbL 誘導体)

LifeSensors 社では、イソペプチダーゼアッセイにおいて、妨害物質となる遊離のユビキチンや蛍光物質フリーの高純度の蛍光標識基質および阻害剤を販売しています。

特長

  • 妨害物質となる遊離の蛍光色素やタンパク質フリー

使用例

LifeSensors 社 Ub-AMC と A 社Ub-AMC との比較

LifeSensors社Ub-AMCとA社 Ub-AMCとの比較

LifeSensors 社の Ub-AMC(データ左側の赤線)と A 社製品の Ub-AMC(データ右側の青線)の等量を C18 カラムにより RP-HPLC 解析を行った。リファレンスには、遊離のユビキチンのプロファイルが示されている(データ右側の緑線)。 LifeSensors 社の Ub-AMC は、ユビキチンアッセイの妨害物質となる遊離のユビキチンを含みません。

価格表

製品名メーカー
製品番号
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ユビキチン / UbL AMC誘導体
hSUMO1-AMC SI420 50 μg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-AMC SI220 50 µg e-Nacalai.jpg
ユビキチン / UbL ローダミン誘導体
hSUMO2-Rhodamine SI530 50 µg e-Nacalai.jpg
K48-linked Tetraubiquitin-Rhodamine 110 SI238 50 µg e-Nacalai.jpg
K63-linked Tetraubiquitin-Rhodamine 110 SI233 50 µg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-Rhodamine SI230 50 µg e-Nacalai.jpg
ユビキチン / UbL アミノルシフェリン
hSUMO2-aminoluciferin SI560 50 µg e-Nacalai.jpg
モノユビキチン化ペプチド
Custom, Site-specific Monoubiquitinated peptide* UP999 - -
Monoubiquitinated PTEN Peptide UP100 50 µg e-Nacalai.jpg
Monoubiquitinated Histon H2B Peptide UP110 50 µg e-Nacalai.jpg

AMC 誘導体の(Ex / Em)= 380 / 400、Rhodamine 誘導体の(Ex / Em)= 485 / 535

*目的タンパク質のモノユビキチン化ペプチドを µg ~ g の範囲で >80 ~ 98% の純度で受託合成します。タグや蛍光標識もすることができます。詳細はお問合せください。

イソペプチダーゼアッセイ

CHOP レポーターシステムは、in vitro でのイソペプチダーゼ活性を迅速・簡便に検出するアッセイシステムです。
従来の酵素活性基質を用いたアッセイ法よりも高感度な測定が可能な新しいアッセイシステムです。

特長

  • 従来法の蛍光基質と比較し低バックグラウンドで高感度
  • アッセイに必要な時間はわずか 30 分

原理

原理

本アッセイで使用する基質は、レポーター酵素[PLA2(CHOP シリーズ)もしくはエンテロキナーゼ(CHOP2 シリーズ)]と Ub / UbL と複合体を形成しています。この基質が Ub / UbL プロテアーゼにより基質が分解されると、複合体のレポーター酵素が活性化され、これらに対する蛍光基質と反応させると蛍光を発します。この値を測定することで Ub / UbL プロテアーゼの活性の高感度測定が可能です。

レポーターの違いにより、CHOP と CHOP2 の 2 種類を用意しています。CHOP2 シリーズは、CHOP シリーズと比較し、 長時間のインキュベーション(6 時間以上)や各種界面活性剤を含むアッセイ系への適応が可能です。

使用例

従来法との比較

従来法との比較

A:Ub-CHOP は従来の蛍光基質 Ub-AMC と比較し、高感度かつ低バックグランドで検出することが可能です。
B:Ub-CHOP および Ub-CHOP2 は従来の蛍光基質 Ub-AMC や Ub-Rh110 と比較し、高感度かつ低バックグラウンドで検出することが可能です。

参考文献

PLA2 を利用したアッセイシステムの技術文献は、以下をご参照ください。
Nicholson, B., Leach, C.A., et al. Characterization of ubiquitin and ubiquitin-like-protein isopeptidase activities. Protein Sci. 2008, vol. 17, no. 6, p. 1035-1043.

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製品名キット内容メーカー
製品番号
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ISG15-CHOP2-Reporter
(Deubiquitination Assay Kit)
  • イソペプチダーゼ基質
  • ポジコン用イソペプチターゼ
  • レポーター酵素用蛍光基質
  • 蛍光色素
    (プレートリーダーセッティング用)
PR1105 1 kit e-Nacalai.jpg
NEDD8-CHOP2-Reporter
(Deubiquitination Assay Kit)
PR1104 1 kit e-Nacalai.jpg
SUMO3-CHOP2-Reporter
(Deubiquitination Assay Kit)
PR1102 1 kit e-Nacalai.jpg
Ub-CHOP2-Reporter
(Deubiquitination Assay Kit)
PR1101 1 kit e-Nacalai.jpg
ISG15-CHOP-Reporter
(DeISGenylation Assay Kit)
  • イソペプチダーゼ基質
  • ポジコン用イソペプチターゼ
  • レポーター酵素用蛍光基質
PR1005 1 kit e-Nacalai.jpg
NEDD8-CHOP-Reporter
(DeNEDDylation Assay Kit)
PR1004 1 kit e-Nacalai.jpg
Smt3-CHOP-Reporter
(Desumoylation Assay Kit)
PR1003 1 kit e-Nacalai.jpg
SUMO3-CHOP-Reporter
(Desumoylation Assay Kit)
PR1002 1 kit e-Nacalai.jpg
Ub-CHOP-Reporter
(Deubiquitination Assay Kit)
PR1001 1 kit e-Nacalai.jpg

CHOP2 の(Ex / Em)= 472 / 552、CHOP の(Ex / Em)= 485 / 531

ユビキチン KR 変異体

ユビキチンは、その C 末端を介して、標的タンパク質のリジン残基へ連結されます(モノユビキチン化)。ユビキチンには 7 つのリジン残基があり、標的タンパク質に連結しているユビキチンのリジン残基へ、更にユビキチンが連結することができます(ポリユビキチン化)。LifeSensors 社では、ユビキチン中の 7 つのリジンの内 1 つ、2 つ、6 つあるいは 7 つ全てをアルギニンに置換したユビキチンを販売しています。

価格表

製品名変異導入部位メーカー
製品番号
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Ubiquitin-K0 K6, K11, K27, K29, K33, K48, K63 SI209 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K6 K11, K27, K29, K33, K48, K63 SI202 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K11 K6, K27, K29, K33, K48, K63 SI203 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K27 K6, K11, K29, K33, K48, K63 SI204 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K29 K6, K11, K27, K33, K48, K63 SI205 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K33 K6, K11, K27, K29, K48, K63 SI206 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K48 K6, K11, K27, K29, K33, K63 SI207 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K63 K6, K11, K27, K29, K33, K48 SI208 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-WT 無し SI201 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K6R K6 SI212 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K11R K11 SI213 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K27R K27 SI214 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K29R K29 SI215 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K33R K33 SI216 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K48R K48 SI217 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K63R K63 SI218 1 mg e-Nacalai.jpg
Ubiquitin-K48R K63R K48, K63 SI219 1 mg e-Nacalai.jpg

由来:Human Recombinant

ユビキチン-プロテアソーム系阻害剤

LifeSensors 社は、ユビキチン-プロテアソーム系のさまざまな部分の機能を解明するために必要な阻害剤を多数提供しています。ユビキチンビニルメチルエステルやユビキチンアルデヒドなどの反応型 Ub / UbL 誘導体を含む従来型の阻害剤に加えて、DUB やプロテアソームに対する小分子阻害剤も複数提供しています。最新の製品は、Ub / UbL 結合酵素の阻害剤です。

価格表

製品名メーカー
製品番号
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ユビキチン / UbL ビニルメチルエステル誘導体
Ubiquitin-VME SI240 50 µg e-Nacalai.jpg
ユビキチン / UbL アルデヒド誘導体
Ubiquitin-Aldehyde SI250 50 µg e-Nacalai.jpg
プロテアソーム阻害剤
Aclacinomycin A SI9730 10 mg e-Nacalai.jpg
Celastrol SI9740 10 mg e-Nacalai.jpg
50 mg
Lactacystin SI9760 200 µg e-Nacalai.jpg
MG-132 SI9710 10 mg e-Nacalai.jpg
25 mg
Epoxomicin/BU-4061T SI9780 100 µg e-Nacalai.jpg
Small Molecule DUB 阻害剤
IU1 SI9629 10 mg e-Nacalai.jpg
ML323 SI9634 5 mg e-Nacalai.jpg
LDN-57444 SI9639 10 mg e-Nacalai.jpg
50 mg
PR-619 SI9619 5 mg e-Nacalai.jpg
5 X 5 mg
1,10-Phenanthroline SI9649 0.5 mL e-Nacalai.jpg
b-AP15/NSC-687852 SI9669 5 mg e-Nacalai.jpg
25 mg
NSC-632839 SI9689 10 mg e-Nacalai.jpg
50 mg
TCID SI9679 10 mg e-Nacalai.jpg
50 mg
P22077 SI9699 10 mg e-Nacalai.jpg
50 mg
Conjugating Enzyme 阻害剤
PYR-41 SI9810 10 mg e-Nacalai.jpg
25 mg
50 mg
Thalidomide SI9820 100 mg e-Nacalai.jpg
200 mg
NSC-66811 SI9850 10 mg e-Nacalai.jpg
Nutlin-3 SI9870 5 mg e-Nacalai.jpg
SL-01 SI9860 50 mg e-Nacalai.jpg
SMER3 SI9880 10 mg e-Nacalai.jpg
50 mg
TAME-HCL SI9840 100 mg e-Nacalai.jpg
JNJ26854165/Serdemetan SI9815 5 mg e-Nacalai.jpg
NSC-207895/XI-006 SI9825 5 mg e-Nacalai.jpg
RITA/NSC652287 SI9835 5 mg e-Nacalai.jpg
Tenovin 1 SI9865 10 mg e-Nacalai.jpg
PTC-209 SI9855 5 mg e-Nacalai.jpg
SKPin C1 SI9845 5 mg e-Nacalai.jpg
p97 阻害剤
DBeQ SI9750 10 mg e-Nacalai.jpg
25 mg
MDBN SI9770 25 mg e-Nacalai.jpg
NMS-873 SI9752 5 mg e-Nacalai.jpg

Ub 修飾酵素

ユビキチン修飾系は 3 つの酵素、ユビキチン活性化酵素 (E1)、ユビキチン結合酵素 (E2)、さらにユビキチン転移酵素(ユビキチンリガーゼ) (E3)の 3 種の酵素群の働きにより、標的タンパク質の分解、シグナル伝達や DNA 修復タンパク質の機能を制御します。LifeSensors 社ではユビキチン化アッセイに利用いただけるリコンビナントタンパク質を販売しています。

価格表

製品名分子量タグメーカー
製品番号
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E1 酵素
NEDD8 E1 61kDa/54kDa His6&untagged NE101 50 μg e-Nacalai.jpg
UBE1 118 kDa untagged UB101 50 μg e-Nacalai.jpg
UBA6 E1
カルタヘナ
118 kDa N-terminal FLAG UB106 100 μg e-Nacalai.jpg
E2 酵素
Mms2 (yeast), (UEV-2) 16 kDa 無し UB206 3 nmoles e-Nacalai.jpg
Ubc13 (yeast), (UBE2N) 18 kDa His6 UB205 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2A His6, (Rad6A) 18 kDa His6 UB226H 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2C (Ubc10) 20 kDa 無し UB222 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2D1 (UbcH5a) 17 kDa untagged UB210 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2D1 (UbcH5a), His6SUMO 29 kDa His6-SUMO UB210T 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2D2 (UbcH5b), His6 18 kDa His6 UB207H 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2D3 (UbcH5c)
カルタヘナ
17 kDa 無し UB201 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2E2 (UbcH8) 22 kDa 無し UB212 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2F 21 kDa 無し UB216 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2G2 (Ubc7) 19 kDa 無し UB227 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2G2 (Ubc7), His6SUMO 31 kDa His6-SUMO UB227T 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2H (UbcH2, E2-20K), His6 22 kDa His6 UB215H 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBUBE2H (UbcH2, E2-20K), His6SUMO 33 kDa His6-SUMO UB215T 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2I, His6 (Ubc9) 19 kDa His6 UB228H 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2K (UbcH1) 23 kDa 無し UB204 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2K (UbcH1), His6 23 kDa His6 UB204H 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2L6 (UbcH8) 18 kDa 無し UB229 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2L3 (UbcH7, E2-F1) 18 kDa 無し UB202 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2M (Ubc12), His6 22 kDa His6 UB217H 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2N (Ubc13) 17 kDa 無し UB218 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2Q2 55 kDa 無し UB225 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2R1 (CDC34), His6 28 kDa His6 UB208H 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2R2 (Ubc3B) 27 kDa 無し UB209 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2S (E2EPF) 24 kDa 無し UB221 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2T 23 kDa 無し UB219 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2T, His6SUMO 34 kDa His6-SUMO UB219T 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2V2 (MMS2, UEV-2) 16 kDa 無し UB220 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2W (hUBC-16), His6 18 kDa His6 UB223H 3 nmoles e-Nacalai.jpg
UBE2Z (Use1) 28 kDa untagged UB230 3 nmoles e-Nacalai.jpg
E2 セレクションパネル E2 の中から希望の 4 種類を選べる UB200 1 kit e-Nacalai.jpg
E3 酵素
CARP2 41 kDa SUMO UB302 25 μg e-Nacalai.jpg
E6AP 101 kDa 無し UB304 25 μg e-Nacalai.jpg
Hrd1 Cytoplasmic fragment (236-617): 39.3 kDa (without SUMO tag) SUMO UB307 25 μg e-Nacalai.jpg
MuRF1 40 kDa SUMO UB301 25 μg e-Nacalai.jpg
MuRF2 61 kDa SUMO UB305 25 μg e-Nacalai.jpg
MuRF3 52.4 kDa His6-SUMO UB306 25 μg e-Nacalai.jpg
Praja1 71 kDa SUMO UB303 25 μg e-Nacalai.jpg

ユビキチン / UbL イソペプチダーゼ

脱ユビキチン化酵素(DUB)および UbL イソペプチダーゼは、ユビキチン(または UbL)間またはユビキチン(または UbL)と対象タンパク質の間のイソペプチド結合を認識し、これを切断する機能を有します。DUB は配列の相同性により、ユビキチン C 末端ヒドラーゼ(UCH)、ユビキチン特異プロテアーゼ(USP)、マシャドジョセフ病ドメインプロテアーゼ、Otubain プロテアーゼ(Otu)、および JAMM ドメインプロテアーゼの 5 つのクラスに分類されます。この他に、ウイルス由来の DUB、バクテリア由来の DUB、および UbL イソペプチダーゼ(Deneddylase / Desumoylase)があります。

価格表

製品名詳細メーカー
製品番号
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分子量由来タグ
脱ユビキチン化酵素:UCH ファミリー
DUB の UCH クラスがユビキチン由来の小さいタンパク質基質を優先的に切断するという生化学的な構造解析結果が得られた。UCH の主な機能は、新しく合成されたユビキチンをプロセシングすることや不適切なユビキチン修飾体からユビキチンを再生することである。
Bap1 82 kDa Human Recombinant His6 DB103 25 μg e-Nacalai.jpg
UCH-L1 25 kDa Human Recombinant His6 DB104 25 μg e-Nacalai.jpg
UCH-L3 25 kDa Human Recombinant 無し DB101 25 μg e-Nacalai.jpg
UCH-L5 49 kDa Human Recombinant His6 DB102 25 μg e-Nacalai.jpg
脱ユビキチン化酵素:OTU ファミリー
OTU ファミリータンパク質はショウジョウバエ卵巣で発現するotu遺伝子をきっかけに、バイオインフォマティクス的アプローチで発見されたファミリーである。OTU ファミリータンパク質の一員である OTUB2 の構造から、他の DUB タンパク質と比較して、触媒 3 残基が異なる水素結合のネットワークによって安定化されている。
Otub1 32 kDa Human Recombinant His6 DB201 25 μg e-Nacalai.jpg
Otub2 27 kDa Human Recombinant His6 DB203 25 μg e-Nacalai.jpg
OTUD6B 39 kDa Recombinant Protein N-terminal His-Flag tag DB205 50 μg e-Nacalai.jpg
Yod1 38 kDa Human Recombinant His6 DB202 25 μg e-Nacalai.jpg
脱ユビキチン化酵素:JAMM ファミリー
AMSH は、亜鉛依存性の脱ユビキチン化酵素 (DUB) であり、JAMM モチーフメタロプロテアーゼのファミリーに属する。
AMSH 49 kDa Human Recombinant His6 DB301 25 μg e-Nacalai.jpg
AMSHcore 20.5 kDa Human Recombinant His6 DB302 25 μg e-Nacalai.jpg
脱ユビキチン化酵素:MJD ファミリー
MJD タンパク質のクラスは Josephin ドメインで特徴づけられる。MJD タンパク質でよく知られている Ataxin3 の配列と他の DUB タンパク質の配列との相関性は低い一方、触媒活性のある 3 量体の空間的配置は保存されていることが構造学的にわかっている。
Ataxin3 41 kDa Human Recombinant His6 DB401 25 μg e-Nacalai.jpg
Atxn3-Like 41 kDa Human Recombinant His6 DB402 25 μg e-Nacalai.jpg
JosD1
カルタヘナ
22 kDa Human Recombinant His6 DB403 25 μg e-Nacalai.jpg
JosD2
カルタヘナ
22 kDa Human Recombinant His6 DB404 25 μg e-Nacalai.jpg
脱ユビキチン化酵素:USP ファミリー
USP ファミリーはヒトゲノムに存在する DAB タンパク質ファミリーの中で最も大きく最も分化したクラスを持つファミリーである。USP の触媒ドメインは、1 個の Cys ボックスとそこから 300 ~ 800 残基離れて存在する1個の His ボックスを持つ。USP タンパク質はたいていモノユビキチン化あるいはポリユビキチン化されたタンパク質基質からユビキチン複合体を切断する。USP タンパク質の異常な調節は腫瘍性疾患によって起こる。
USP2core 40 kDa Human Recombinant His6 DB501 25 μg e-Nacalai.jpg
USP4
カルタヘナ
120 kDa Human Recombinant untagged DB511 25 μg e-Nacalai.jpg
USP5 (IsoT) 94 kDa Human Recombinant His6 DB516 25 μg e-Nacalai.jpg
USP7
カルタヘナ
135 kDa Human Recombinant His6 DB502 25 μg e-Nacalai.jpg
USP8 138 kDa Human Recombinant His6-SUMO DB504 25 μg e-Nacalai.jpg
USP8core 46 kDa Human Recombinant His6 DB503 25 μg e-Nacalai.jpg
USP10 99 kDa Human Recombinant His6-SUMO DB514 25 μg e-Nacalai.jpg
USP14 68 kDa Human Recombinant His6-SUMO DB505 25 μg e-Nacalai.jpg
USP15 121 kDa Human Recombinant His6-SUMO DB513 25 μg e-Nacalai.jpg
USP18
カルタヘナ
43 kDa Human Recombinant His6 DB519 25 μg e-Nacalai.jpg
USP20
カルタヘナ
105 kDa Human Recombinant His6 DB520 25 μg e-Nacalai.jpg
USP21 75 kDa Human Recombinant His6-SUMO DB509 25 μg e-Nacalai.jpg
USP28 123 kDa Human Recombinant His6 DB525 25 μg e-Nacalai.jpg
USP33core 61 kDa Human Recombinant His6-SUMO DB508 25 μg e-Nacalai.jpg
USP34core 42 kDa Human Recombinant His6 DB506 25 μg e-Nacalai.jpg
USP47
カルタヘナ
157 kDa Human Recombinant His6 DB510 25 μg e-Nacalai.jpg
USP51core 56 kDa Human Recombinant His6-SUMO DB507 25 μg e-Nacalai.jpg
脱ユビキチン化酵素:ウイルスおよびバクテリアがコードしている酵素
ウイルスおよびバクテリアの多くが Ub / UBL イソペプチダーゼを発現している。これらは宿主細胞の免疫応答から逃れるために必要であると考えられている。
Ssel 37 kDa Salmonella Recombinant His6 DB601 25 μg e-Nacalai.jpg
PLPro 35 kDa SARS-CoV Recombinant His6 DB602 25 μg e-Nacalai.jpg
PLP2 37 kDa NL63-CoV Recombinant His6 DB603 25 μg e-Nacalai.jpg
脱 SUMO 化酵素
哺乳類の脱 SUMO 化酵素(SENPs)は前ユビキチン関連小因子を処理し、SUMO とタンパク質の間にあるイソペプチド結合を切断するシステインプロテアーゼである。イースト(Saccharomyces cerevisiae)の SUMO オーソログである Smt3 は SENP のホモログである Ulp1 と Ulp2 によって切断される。
SENP1core 28 kDa Human Recombinant His6 DB701 25 μg e-Nacalai.jpg
SENP2core 28 kDa Human Recombinant His6 4020 250 units e-Nacalai.jpg
SENP6core 55 kDa Human Recombinant His6 DB703 25 μg e-Nacalai.jpg
脱 NEDD 化酵素
Den1 は、乳がんと関連性のある BCA3 タンパク質の脱 NEDD 化に作用します。
Den1 51 kDa Human Recombinant GST DB801 25 μg e-Nacalai.jpg

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